2017/01/12

Cinética enzimática


Para conocer más detalladamente el mecanismo de acción de los enzimas, estudiamos la velocidad de las reacciones que catalizan y los factores que modifican esta velocidad. A este estudio lo denominamos cinética enzimática.

La velocidad máxima que alcanza una reacción depende de la concentración de enzima y la de sustrato. Mientras la concentración de enzima se mantiene constante, la de sustrato cambia a medida que se transforma en producto.

Por este motivo, la concentración de sustrato es un factor que modifica la velocidad a lo largo de la reacción. Otros factores importantes son la temperatura, el pH y la presencia de inhibidores.

A continuación, explicamos, con la ayuda de gráficas, como estos factores modifican la velocidad de la reacción. La concentración de sustrato


La siguiente grafica muestra la variación de la velocidad de reacción respecto a la variación de la concentración de sustrato.

En la mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas, la relación entre la velocidad y la concentración de sustrato describe una curva, en la que distinguimos tres etapas:


A. La velocidad aumenta linealmente con el incremento de la concentración de sustrato.

B. El incremento de la concentración de sustrato produce un aumento mucho menor de la velocidad.

C. Si la concentración de sustrato es muy elevada, el incremento de la velocidad es despreciable y consideramos que la velocidad tiene un valor constante. En esta etapa, la velocidad alcanza el valor máximo.

Las diferencias de velocidad en cada una de estas etapas se explican por el predominio de una de las formas posibles del enzima: en forma libre, sin combinar con el sustrato; o en forma combinada, formando el complejo enzima-sustrato.

Severo Ochoa
Medico asturiano (Luarca, 1905 - Madrid, 1993) doctorado por la Universidad Complutense de Madrid. Desarrollo la mayor parte de su en Estados Unidos debido a la guerra civil española primero y después a la Segunda Guerra Mundial. Sus estudios se centraron en el metabolismo celular, concretamente en el mecanismo de acción de varios enzimas relacionados con el metabolismo energético de la célula. Sin embargo, su descubrimiento más reconocido fue el aislamiento del enzima ARN polimerasa, que permitió la síntesis del ARN en el laboratorio. Por este trabajo obtuvo el Premio Nobel de Medicina de 1959, compartido con el científico Arthur Kornberg.

La velocidad de una reacción catalizada por enzimas es entre 1010 y 1014 veces superior a la de la misma reacción no catalizada. La actividad de un enzima se mide por la velocidad de la reacción que cataliza, es decir, la velocidad a la que desaparece el sustrato o la velocidad a la que aparece el producto. En ambos casos, la unidad es el M·min-1 (micromol por minuto, esto es, 10-6 moles por minuto).

Aunque durante toda la reacción el enzima se encuentra en las dos formas, la concentración de ambas es diferente según la etapa de la reacción.



La temperatura

La grafica de la izquierda representa el efecto de la temperatura sobre la velocidad de la reaccionó.

En ella se distinguen tres etapas:

A. La velocidad de la reaccionó aumenta con la temperatura.

B. La velocidad alcanza su valor máximo, que corresponde a la temperatura óptima.

C. En la mayoría de los enzimas, la velocidad de la reacción empieza a descender a partir de los 60 °C aproximadamente.


El aumento de la temperatura produce un incremento de la energía cinética de las moléculas.

Esta favorece los choques entre las moléculas de enzima y de sustrato, y la inestabilidad de los enlaces. De este modo, se favorece la actividad enzimática y aumenta la velocidad de reacción hasta que llega al valor máximo.



Los valores de pH modifican la actividad de los enzimas. Para la mayoría de enzimas, la representación de la variación de la velocidad de reacción respecto a la variación de pH da una curva como la de la derecha.

Podemos observar que el pH óptimo se sitúa entre 7 y 7,5. En el caso de pH extremos, por debajo de 4 y por encima de 10, los enzimas se desnaturalizan.

Algunos enzimas desarrollan su actividad máxima en valores extremos de pH, porque es el valor del medio donde se localizan. Es el caso de la pepsina, un enzima que participa en la digestión y que tiene un pH optimo en torno a 2.


Los cambios de pH modifican el estado de ionización de los grupos funcionales, sobre todo los del enzima. Por ello, pequeñas variaciones de pH producen cambios de velocidad notables.


Los inhibidores

En las células hay unas sustancias, en algunos casos parecidas al sustrato, que se caracterizan porque pueden unirse al enzima de forma reversible y producir una disminución de la velocidad de la reacción. Estas sustancias que interfieren en la actividad de los enzimas son los inhibidores.

En la gráfica de la derecha se representa la actividad catalizadora de un enzima sin inhibidor y en presencia de este. Los inhibidores se clasifican en competitivos y no competitivos:





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